La metilación de la lisina K4 (K4) dentro de la histona H3 se ha vinculado a la transcripción activa y es eliminada por LSD1 y proteínas que contienen el dominio JmjC mediante aminoxidación e hidroxilación, respectivamente. En este artículo describimos la deaminación catalizada por la enzima LOXL2 (Lysyl oxidase-like 2 protein) como un mecanismo químico no convencional de modificación de la H3K4. Los análisis de la espectroscopia infrarroja y la espectrometría de masas demostraron que LOXL2 deamina específicamente la H3K4 trimetilada. Además, la actividad de LOXL2 está vinculada al control transcripcional del gen CDH1 regulando la deaminación de H3K4me3. Estos resultados ponen de manifiesto otra modificación de la H3 y ofrecen un mecanismo diferente para la modificación de la H3K4.
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